LL-37 (5mg)

Ce este LL-37?

LL-37 este o peptidă catelicidină umană formată din 37 de aminoacizi, derivată din regiunea C-terminală a precursorului hCAP18, care este codificată de gena CAMP. Fiind singura catelicidină umană cunoscută, LL-37 a devenit un subiect important de cercetare în imunitatea înnăscută, biologia peptidelor antimicrobiene, interacțiunile cu membranele și semnalizarea celulară. Structura sa cationică și amfipatică o face de asemenea utilă pentru studierea interacțiunilor peptidă–membrană și a mecanismelor de apărare a gazdei.

Cumpărați LL-37 de la PeptaGen Labs Europe ca un compus de cercetare liofilizat, de puritate ridicată, corespunzător secvenței mature de LL-37 de 37 de resturi, cu capete libere, nu precursorului hCAP18 mai lung sau fragmentelor mai scurte de LL-37. PeptaGen Labs menține standarde stricte de puritate și calitate, cu testare analitică independentă efectuată de laboratoare de top precum Janoshik și un Certificat de Analiză furnizat pentru fiecare lot de produs.

Produsul este furnizat exclusiv pentru cercetare și dezvoltare și nu este destinat utilizării umane sau veterinare.

Ce este inclus?

LL-37 este furnizat sub formă de pulbere liofilizată într-un flacon de sticlă sigilat, de obicei de culoare albă spre alb-murdar.

Testarea analitică se efectuează pentru fiecare lot nou prin laboratoare independente, precum Janoshik, iar un Certificat de Analiză (CoA) este furnizat pentru verificare. În funcție de laborator și de produsul testat, CoA poate include rezultate analitice precum:

• Testarea identității: Confirmă că materialul corespunde peptidei mature LL-37 de 37 de aminoacizi.
• Puritatea HPLC: Măsoară proporția componentei principale LL-37 în raport cu impuritățile cromatografice detectabile.
• Spectrometrie de masă (MS): Furnizează date privind masa moleculară pentru a susține identitatea și caracterizarea peptidei.
• Conținutul de peptidă: Ajută la stabilirea cantității de LL-37 prezente în materialul testat.
• Impurități peptidice înrudite: Acolo unde sunt raportate, identifică sau cuantifică secvențe trunchiate, produse de delecție sau alte variante peptidice legate de sinteză.
• Testarea endotoxinelor: Acolo unde se efectuează, evaluează nivelurile de endotoxine bacteriene în proba testată.
• Testarea sterilității: Acolo unde este aplicabil, evașluează materialul pentru contaminare microbiană detectabilă.
• Solvenți reziduali sau alte impurități legate de proces: Acolo unde este aplicabil, ajută la evaluarea contaminanților asociați sintezei și purificării peptidei.

CoA-ul specific lotului trebuie utilizat ca sursă definitivă pentru rezultatele analitice și specificațiile lotului de LL-37 furnizat.

Parametrii de testare pot varia în funcție de laborator și de produsul testat. În special pentru LL-37, cercetătorii ar trebui să facă distincția între peptida matură de 37 de resturi și proteina sa precursoare hCAP18, precum și fragmentele mai scurte derivate din LL-37. LL-37 este peptida matură C-terminală generată din hCAP18 prin procesare proteolitică.

Vă rugăm să rețineți că soluția de reconstituire nu este inclusă împreună cu produsul. Dacă este necesară pentru activitatea dumneavoastră de laborator, puteți cumpăra Apă BAC din catalogul nostru și o puteți adăuga separat la comandă.

Specificații tehnice

Notă: Secvența și caracteristicile moleculare de mai sus se referă în mod specific la peptida matură LL-37 și nu la precursorul hCAP18 în lungime completă sau la fragmentele mai scurte derivate din LL-37. Deoarece masa moleculară exactă raportată pentru un material de cercetare furnizat poate varia ușor în funcție de grupările terminale, verificați CoA-ul furnizat pentru a confirma forma moleculară a materialului furnizat.

Prezentare generală a LL-37 și mecanismul de acțiune

LL-37 este peptida matură C-terminală generată din precursorul catelicidinei umane hCAP18. Catelicidinele reprezintă o familie de peptide antimicrobiene produse ca proteine precursoare mai mari și procesate pentru a elibera formele lor peptidice mature, biologic active. La om, gena CAMP codifică precursorul catelicidinei hCAP18, care este procesat pentru a genera LL-37, singura catelicidină umană cunoscută. [1]

Astfel, LL-37 este o peptidă de 37 de resturi, încărcată pozitiv și amfipatică. Când este asociată cu membrane biologice, adoptă predominant o structură alfa-helicoidală, o proprietate care contribuie la interacțiunile sale cu membranele lipidice. Aceste caracteristici structurale și fizico-chimice sunt centrale pentru cercetarea interacțiunilor LL-37 cu membranele microbiene, precum și pentru efectele sale asupra celulelor gazdă și a căilor de semnalizare celulară.

LL-37 și membranele microbiene

Activitatea antimicrobiană a LL-37 este puternic influențată de sarcina sa cationică și de structura amfipatică. Multe membrane bacteriene conțin lipide încărcate negativ și alte componente de suprafață anionice care atrag peptida încărcată pozitiv. [2]

După legarea de suprafața microbiană, LL-37 se poate asocia cu membrana lipidică și o poate perturba. Modelele experimentale au descris mai multe mecanisme posibile de perturbare a membranei, inclusiv acoperirea suprafeței ("carpeting"), subțierea membranei, formarea de pori și reorganizarea lipidică. Mecanismul precis poate varia în funcție de compoziția membranei și de condițiile experimentale.

Interacțiunea cu membrana și structura peptidei

LL-37 poate exista în diferite stări structurale, în funcție de mediul său. În soluție, peptida poate adopta conformații relativ dezordonate, în timp ce interacțiunea cu membranele favorizează formarea unei structuri alfa-helicoidale.

LL-37 poate, de asemenea, să oligomerizeze în anumite condiții. Aceste tranziții structurale reprezintă domenii importante de cercetare, deoarece concentrația peptidei, compoziția lipidică, condițiile ionice și proprietățile membranei pot influența toate modul în care LL-37 interacționează cu ținta sa. [3]

Semnalizarea imunomodulatoare

Activitatea LL-37 depășește efectele antimicrobiene directe. Cercetările au asociat peptida cu modularea răspunsurilor imune înnăscute și dobândite, inclusiv chemotaxia și reglarea semnalizării inflamatorii. [2]

Mai mulți receptori de suprafață celulară și sisteme de semnalizare intracelulară au fost implicați în răspunsurile la LL-37, inclusiv FPR2/ALX, P2X7 și semnalizarea legată de EGFR. Cu toate acestea, LL-37 nu se comportă ca un ligand convențional pentru un singur receptor. Dovezile sugerează că interacțiunile cu membrana, transactivarea receptorilor și modificările organizării membranei pot contribui toate la efectele sale celulare.

LL-37 și cercetarea inflamației

LL-37 poate influența producția și activitatea mediatorilor inflamatori, studiile experimentale raportând atât efecte pro-inflamatorii, cât și efecte de modulare a inflamației. Direcția și amploarea acestor răspunsuri depind de tipul celular, concentrație, mediul molecular înconjurător și condițiile experimentale. [4]

Această dependență de context reprezintă o considerație importantă la interpretarea cercetării LL-37, în special la compararea rezultatelor din diferite modele experimentale.

LL-37 și biologia țesuturilor

Cercetările au examinat, de asemenea, LL-37 în raport cu migrarea celulară, angiogeneza, răspunsurile epiteliale și repararea țesuturilor. Se consideră că aceste efecte implică interacțiuni între peptidă, membranele celulare și mai multe căi de semnalizare, mai degrabă decât o singură țintă moleculară definită. [5]

În ansamblu, LL-37 este cel mai bine înțeleasă ca o peptidă multifuncțională de apărare a gazdei, a cărei activitate biologică rezultă dintr-o combinație de interacțiuni cu membrana și efecte dependente de context asupra semnalizării celulare și răspunsurilor imune.

Aplicații de cercetare și context științific

LL-37 a fost studiată pe larg ca peptidă umană de apărare a gazdei, cercetarea acoperind biologia peptidelor antimicrobiene, imunitatea înnăscută, biofizica membranelor, inflamația și repararea țesuturilor. Profilul său larg de cercetare reflectă capacitatea peptidei de a interacționa atât cu membranele microbiene, cât și cu celulele mamiferelor.

Cercetarea peptidelor antimicrobiene

Unul dintre principalele domenii de cercetare a LL-37 este activitatea sa împotriva microorganismelor. Studiile au investigat interacțiunile cu bacterii Gram-pozitive și Gram-negative, precum și cu fungi și virusuri.

Cercetările sugerează că LL-37 se poate asocia cu membranele microbiene prin interacțiuni electrostatice și hidrofobe, compoziția membranei influențând răspunsul rezultat. Studiile au examinat, de asemenea, LL-37 în raport cu biofilmele bacteriene și rezistența antimicrobiană. [2]

Cercetarea imunității înnăscute

LL-37 este o componentă importantă a apărării imune înnăscute umane. Este produsă de celulele epiteliale și celulele imune și poate participa la răspunsurile gazdei la expunerea microbiană. [4]

Cercetările au examinat modul în care LL-37 interacționează cu celulele imune, chemokinele și mediatorii inflamatori. Aceste studii au stabilit că LL-37 este mai mult decât o peptidă antimicrobiană activă la nivel membranar, efectele sale biologice extinzându-se la reglarea semnalizării imune.

Imunomodulare și semnalizare inflamatorie

LL-37 a fost investigată pentru capacitatea sa de a influența răspunsurile inflamatorii, inclusiv producția de citokine și chemokine și migrarea celulelor imune. Este important că efectele sale pot fi dependente de context: studiile experimentale au raportat atât activități pro-inflamatorii, cât și activități de limitare a inflamației, în funcție de tipul celular și mediul biologic înconjurător. [6]

Acest lucru face ca LL-37 să fie utilă pentru cercetarea relației dintre apărarea antimicrobiană și semnalizarea inflamatorie.

Biofizica membranelor și cercetarea structură-funcție

Natura cationică și amfipatică a LL-37 o face un model util pentru studierea interacțiunilor peptidă–membrană. Cercetătorii au investigat modul în care concentrația peptidei, compoziția lipidică, condițiile ionice și oligomerizarea peptidei afectează legarea de membrană și comportamentul structural.

Aceste studii pot implica permeabilizarea membranei, formarea de pori, reorganizarea lipidică și modificări ale conformației peptidei.

Repararea țesuturilor și angiogeneza

Cercetările au investigat, de asemenea, LL-37 în raport cu migrarea celulară, răspunsurile epiteliale, angiogeneza și repararea rănilor. Studiile experimentale au raportat efecte asupra proliferării celulelor endoteliale și formării vaselor, în timp ce alte lucrări au examinat expresia și activitatea LL-37 în timpul vindecării rănilor epiteliale. [7]

Aceste constatări fac ca LL-37 să fie relevantă pentru studiile de laborator care examinează legăturile dintre imunitatea înnăscută, inflamație și procesele de remodelare tisulară.

Cercetarea receptorilor și a semnalizării celulare

Deși interacțiunea cu membrana este centrală pentru multe activități ale LL-37, cercetările au identificat mai multe sisteme de receptori și semnalizare care pot contribui la răspunsurile celulare. Acestea includ, printre altele, FPR2/ALX, P2X7 și căile asociate EGFR.

Diversitatea mecanismelor de semnalizare raportate reflectă natura multifuncțională a LL-37 și influența tipului celular și a condițiilor experimentale asupra activității sale biologice.

LL-37 și interacțiunile gazdă–microb

LL-37 este studiată, de asemenea, ca parte a interacțiunii mai largi dintre țesuturile gazdei și microorganisme. Cercetările au examinat modul în care peptida poate influența simultan viabilitatea microbiană, comportamentul celulelor imune și semnalizarea inflamatorie. [8]

Acest lucru face ca LL-37 să fie un model experimental util pentru investigarea modului în care peptidele antimicrobiene leagă apărarea directă împotriva patogenilor de mecanismele mai largi de răspuns ale gazdei.

Comparație LL-37 cu peptide de apărare a gazdei înrudite

LL-37 aparține familiei catelicidinelor de peptide umane de apărare a gazdei și diferă structural de familiile defensinelor. Comparația de mai jos evidențiază principalele diferențe relevante pentru cercetarea peptidelor antimicrobiene și a imunității înnăscute.

LL-37 și BPC-157

LL-37 și BPC-157 sunt peptide de cercetare distincte din punct de vedere structural, ambele investigate în cercetarea celulară și tisulară. LL-37 este o catelicidină de 37 de aminoacizi, studiată în principal în imunitatea înnăscută, biologia peptidelor antimicrobiene și interacțiunile cu membrana, în timp ce BPC-157 a fost investigată într-o gamă de modele de răspuns celular și tisular. Cercetătorii pot compara acești compuși pentru a explora modul în care peptidele structural diferite influențează procesele celulare și răspunsurile legate de țesuturi.

LL-37 și Thymosin Alpha-1

LL-37 și Thymosin Alpha-1 oferă o altă comparație utilă în cercetarea legată de imunitate. LL-37 este o peptidă endogenă umană de apărare a gazdei, implicată în răspunsurile imune înnăscute și interacțiunile cu membranele microbiene, în timp ce Thymosin Alpha-1 este o peptidă sintetică de 28 de aminoacizi, studiată în raport cu funcția celulelor imune și semnalizarea imună. Structurile și rolurile lor biologice distincte le fac materiale de cercetare utile pentru investigarea diferitelor aspecte ale reglării imune mediate de peptide.

LL-37 și TB-500

LL-37 și TB-500 au fost, de asemenea, investigate în domenii ale biologiei celulare și tisulare, deși aparțin unor familii de peptide diferite și au proprietăți moleculare distincte. LL-37 este studiată în principal ca o catelicidină și peptidă de apărare a gazdei, în timp ce TB-500 este o peptidă de cercetare derivată din timozina β4, asociată cu studii ale migrării celulare, proceselor citoscheletice și răspunsurilor tisulare. Compararea profilurilor lor de cercetare poate ajuta la distingerea biologiei peptidelor antimicrobiene de alte procese celulare mediate de peptide.

Depozitare și manipulare în laborator

LL-37 este furnizată ca peptidă liofilizată. Păstrarea materialului sigilat și protejat de umiditate, căldură și expunere inutilă la mediu ajută la păstrarea caracteristicilor sale analitice în timpul depozitării.

• Depozitați materialul liofilizat sigilat conform documentației produsului și recomandărilor specifice lotului.
• Pentru depozitare pe termen lung, depozitarea congelată este utilizată în mod obișnuit pentru LL-37 liofilizat.
• Protejați de umiditate și lumină directă.
• Permiteți unui flacon rece să ajungă la o temperatură adecvată înainte de deschidere, acolo unde este necesar, pentru a reduce condensul pe materialul liofilizat.
• Odată pregătit pentru utilizare în laborator, respectați condițiile de depozitare și stabilitate stabilite pentru prepararea și protocolul experimental specific.
• Evitați ciclurile repetate inutile de înghețare-dezghețare atunci când lucrați cu soluții preparate.
• Utilizați proceduri de laborator adecvate pentru a minimiza contaminarea în timpul preparării și manipulării.

LL-37 este o peptidă puternic cationică, iar adsorbția pe suprafețele de laborator poate fi o considerație importantă, în special când se lucrează cu soluții diluate. Când cumpărați LL-37 pentru cercetare de laborator, selectarea materialelor de laborator adecvate și minimizarea transferurilor inutile pot ajuta la reducerea pierderii potențiale de material.

Nu există o singură perioadă de stabilitate universală aplicabilă pentru toate preparările de cercetare LL-37. Stabilitatea poate depinde de factori precum formularea, concentrația, recipientul, solventul și condițiile de depozitare, astfel că documentația produsului și protocolul experimental trebuie să aibă prioritate față de perioadele generale de depozitare.

Certificat de Analiză și Asigurarea Calității

Un Certificat de Analiză (CoA) oferă informații analitice specifice lotului despre materialul LL-37 furnizat. Pentru o peptidă definită de 37 de aminoacizi, identitatea și puritatea sunt deosebit de importante pentru confirmarea faptului că materialul corespunde secvenței LL-37 intenționate.

Ce să verificați pe un CoA pentru LL-37

În funcție de produs și laboratorul de testare, un CoA poate raporta:

• Identitate: Confirmă că materialul corespunde LL-37.
• Puritate: Indică proporția componentei peptidice principale în raport cu impuritățile detectabile.
• Conținut de peptidă: Oferă informații despre conținutul real de peptidă al materialului testat.
• Parametri suplimentari de calitate: Pot include endotoxine, sterilitate sau limite microbiene, conținut de apă, solvenți reziduali și impurități elementare, acolo unde este aplicabil.

CoA-ul trebuie să corespundă lotului specific de LL-37 care este achiziționat sau studiat. Cercetătorii trebuie să utilizeze documentația lotului pentru a examina rezultatele raportate, metodele analitice și specificațiile aplicabile acelui material.

Parametrii de testare pot varia între laboratoare independente, astfel că CoA-ul specific lotului trebuie tratat ca sursă definitivă pentru caracteristicile analitice ale materialului LL-37 furnizat.

Întrebări frecvente

Ce este LL-37?

LL-37 este o peptidă catelicidină umană de 37 de aminoacizi, produsă din regiunea C-terminală a proteinei precursoare hCAP18, care este codificată de gena CAMP. Este singura catelicidină umană cunoscută și a fost studiată pe larg în biologia peptidelor antimicrobiene, imunitatea înnăscută, interacțiunile cu membrana și imunomodulare.

Care este diferența dintre LL-37 și hCAP18?

hCAP18 este proteina precursoare din care este produsă LL-37 matură. Procesarea proteolitică a hCAP18 eliberează peptida LL-37 de 37 de aminoacizi din regiunea sa C-terminală. Prin urmare, cele două nu trebuie tratate ca materiale de cercetare interschimbabile: hCAP18 este proteina precursoare, în timp ce LL-37 este peptida matură.

Pentru ce este studiată LL-37 în cercetare?

LL-37 a fost studiată pe larg în cercetarea peptidelor antimicrobiene, inclusiv interacțiunile cu membranele bacteriene și alte membrane microbiene. Alte domenii de cercetare includ imunitatea înnăscută, semnalizarea inflamatorie, interacțiunile gazdă–microb, biofizica membranelor, migrarea celulară și biologia țesuturilor.

Cum funcționează LL-37?

LL-37 are o structură cationică, amfipatică, care îi permite să interacționeze cu componentele încărcate negativ ale membranelor microbiene. Studiile au raportat inserarea în membrană, reorganizarea lipidică și permeabilizarea membranei, deși mecanismul precis poate varia în funcție de compoziția membranei și condițiile experimentale. Modelele propuse includ perturbarea membranei de tip "covor" și formarea de pori, mai degrabă decât un singur mecanism universal aplicabil.

Cu ce receptori interacționează LL-37?

LL-37 poate influența semnalizarea celulelor gazdă prin mai multe sisteme de receptori și procese asociate membranei. Cercetările au implicat receptori și căi, inclusiv FPR2/ALX, P2X7 și semnalizarea legată de EGFR. LL-37 nu este, prin urmare, cel mai bine înțeleasă ca un ligand convențional care acționează printr-un singur receptor; efectele sale celulare pot implica atât interacțiuni directe cu membrana, cât și semnalizare dependentă de receptor.

Care este diferența dintre LL-37 și fragmentele de LL-37?

Fragmentele de LL-37 sunt peptide mai scurte derivate din porțiuni ale secvenței complete de 37 de aminoacizi. Exemplele studiate în cercetare includ fragmente precum KR-12 și LL-32. Înlăturarea sau modificarea unor părți ale LL-37 poate schimba structura sa, interacțiunile cu membrana și proprietățile biologice, astfel că un fragment nu trebuie presupus a avea aceleași caracteristici ca LL-37 completă.

Cum sunt testate puritatea și identitatea LL-37?

LL-37 poate fi caracterizată folosind metode analitice, inclusiv HPLC și spectrometrie de masă. HPLC oferă informații despre puritatea cromatografică și speciile peptidice înrudite, în timp ce spectrometria de masă oferă informații privind masa moleculară care susțin identitatea peptidei de 37 de resturi. Testarea suplimentară poate evalua conținutul de peptidă, endotoxinele, sterilitatea, solvenții reziduali sau alte impurități legate de proces.

De unde pot cumpăra LL-37 pentru cercetare în Europa?

Dacă vă aflați în Europa, puteți cumpăra LL-37 de la PeptaGen Labs ca peptidă liofilizată de cercetare pentru laborator. Materialul este furnizat sub formă de pulbere liofilizată, cu Certificate de Analiză specifice lotului furnizate pentru verificare. Produsul este destinat exclusiv cercetării și dezvoltării și nu este destinat utilizării umane sau veterinare.

Referințe științifice

1. Méndez-Samperio, P. (2010). The human cathelicidin hCAP18/LL-37: A multifunctional peptide involved in mycobacterial infections. Peptides, 31(9), 1791–1798. doi: 10.1016/j.peptides.2010.06.016.
2. Bhattacharjya, S., Zhang, Z., & Ramamoorthy, A. (2024). LL-37: Structures, antimicrobial activity, and influence on amyloid-related diseases. Biomolecules, 14(3), 320. doi: 10.3390/biom14030320.
3. Sancho-Vaello, E., Gil-Carton, D., François, P., Bonetti, E. J., Kreir, M., Pothula, K. R., Kleinekathöfer, U., & Zeth, K. (2020). The structure of the antimicrobial human cathelicidin LL-37 shows oligomerization and channel formation in the presence of membrane mimics. Scientific Reports, 10(1), 17356. doi: 10.1038/s41598-020-74401-5.
4. Pahar, B., Madonna, S., Das, A., Albanesi, C., & Girolomoni, G. (2020). Immunomodulatory role of the antimicrobial LL-37 peptide in autoimmune diseases and viral infections. Vaccines, 8(3), 517. doi: 10.3390/vaccines8030517.
5. Kahlenberg, J. M., & Kaplan, M. J. (2013). Little peptide, big effects: The role of LL-37 in inflammation and autoimmune disease. Journal of Immunology, 191(10), 4895–4901. doi: 10.4049/jimmunol.1302005.
6. Yang, B., Good, D., Mosaiab, T., Liu, W., Ni, G., Kaur, J., Liu, X., Jessop, C., Yang, L., Fadhil, R., Yi, Z., & Wei, M. Q. (2020). Significance of LL-37 on immunomodulation and disease outcome. BioMed Research International, 2020, 8349712. doi: 10.1155/2020/8349712.
7. Yang, Y., Wu, G., Wang, Y., Mao, Q., Zhang, D., & Wu, J. (2025). LL37 promotes angiogenesis: A potential therapeutic strategy for lower limb ischemic diseases. Frontiers in Pharmacology, 16, 1587351. doi: 10.3389/fphar.2025.1587351.
8. Svensson, D., & Nilsson, B. O. (2025). Human antimicrobial/host defense peptide LL-37 may prevent the spread of a local infection through multiple mechanisms: An update. Inflammation Research, 74(1), 36. doi: 10.1007/s00011-025-02005-8.